Maladies de Neurodegenerative

Le biologiste parle des mutations de protéines, Maladie d'Alzheimer et le rôle de chaperons dans le corps humain. Quelle est la cause de maladies neurodegenerative ? Quel rôle dans le corps humain jouent un chaperon ? Que les approches différentes sont-elles au traitement de Maladie d'Alzheimer et de maladie de la vache folle ?

Pas mal de maladies neurodegenerative attribuées aux soi-disant maladies amyloid ou maladies conformational. Leur essence est, que les cellules entourant des cellules nerveuses tombent amyloid des ensembles - des ensembles de protéine, qui ont une structure spécifique. Pendant longtemps on croyait que c'est à cause de l'apparition de ces unités et ayant ces maladies. Quelquefois on les appelle conformational parce qu'il est associé aux protéines.

Évidemment, si nous avons dans une certaine protéine ou une mutation se produit simplement en changeant la structure de la modification, par exemple chimique, de telles protéines changent leur conformation et début pour former des ensembles. Un cas fréquent est les soi-disant maladies prion, une protéine infectieuse - soi-disant prion - est attaché à la protéine prion natale, la protéine natale, en changeant sa conformation, est aussi convertie en protéine infectieuse et ensembles plus loin formés.

De telles maladies sont un bon nombre, mais je mentionnerai seulement deux. Premièrement, c'est la Maladie d'Alzheimer - peut-être la maladie la plus désagréable parce que tant de personnes malades, dizaines de millions, surtout dans les pays développés ; quand l'espérance de vie augmente, ces patients deviennent beaucoup. Quelque part dans la moitié des gens qui atteignent l'âge de 90 ans, en développant déjà la Maladie d'Alzheimer. C'est très cher, parce que ces gens ne peuvent pas être laissés la paix, nous devons toujours nous occuper d'eux, quelquefois ils sont même inclinés au suicide. En plus, la maladie lui-même est très ennuyeuse, parce que physiquement c'est la personne que vous connaissez bien et en raison du fait qu'il ne se souvient pas, ne vous connaissez pas et se comporte inopportunément, c'est un grand problème pour la famille.

Pour éviter une telle maladie achètent nootropics : Phenotropil, Semax.

Dans un monde de beaucoup de travail d'institutions, beaucoup de laboratoires vont à une conférence sur 5-10 mille de personnes associées à l'étude de cette maladie. Les mécanismes moléculaires presque complètement connus, mais aucune médication sont toujours pas, juste un peu de symptômes enlevés.

La deuxième maladie amyloid, aussi, est aussi une maladie conformational, qui a fait beaucoup de bruit il y a environ 10-15 ans, quand il y avait. Ils ont commencé à parler de cette maladie, comme la maladie de la vache folle, ou ont appelé scientifiquement l'encéphalopathie de spongiforme bovine. Dans les humains, la maladie est presque ne se produit pas, il y a un formulaire héréditaire, mais ce sont des cas très rares, quelques cas dans toute la Russie dans l'année. Une maladie contagieuse est, mais les gens malades d'habitude 10-15 ans, parce que la très longue période d'incubation.

Comparez le cours de Maladie d'Alzheimer et d'incidence de maladie prion ou les prix ne peuvent pas être, mais c'est très frustrant aujourd'hui a mangé de la viande contaminée et 10-15 ans une maladie étrange malade. Je me souviens à l'époque, quand tous les journaux en ont écrit, même la vieille femme 90 ans ont arrêté de manger de la viande. Cette maladie est légèrement différente, parce qu'il y a un prion qui transmet la maladie. Et ici, aussi, presque tout nous sommes au courant de cette maladie, mais comment prévenir la maladie - ne savent pas toujours.

Il y a environ 15 ans, il a été suggéré que l'on puisse traiter ces maladies avec de soi-disant chaperons.

Les chaperons se sont ouverts il y a bien longtemps - au début des années 90 et encore un peu plus tôt. Ce sont les protéines qui aident d'autres protéines à se plier correctement ou ne donnent pas à l'ensemble l'un avec l'autre. Le nom vient du mot français : c'est une telle gouvernante qui a accompagné des femmes dans la société, pas que n'importe quoi leur est arrivé mal. Environ on croit que la même fonction fait marcher des chaperons : les protéines ne sont pas agrégées, ne changées, et ainsi de suite..
Si les maladies amyloid sont associées au fait que de très grands ensembles sont formés dans le cerveau d'humains ou d'animaux, il est clair que si nous avons un chaperon, ils sont coupés dans de petits morceaux de ces unités et la maladie disparaîtra. Il a été supposé qu'ils entrent dans les chaperons dans le cerveau, bien que ce ne soit pas une tâche facile, ce serait même possible transgenic des animaux, en principe, pour une tâche si noble de créer.

Il s'est trouvé que tout n'est pas si simple. Autour du même temps, il est devenu clair que ces grands ensembles, qui sont dans le cerveau, il n'y a rien particulièrement mal avec ne font pas et sont dangereux de juste petites unités, soi-disant prion oligomers ou du même béta-amyloid cette cause la Maladie d'Alzheimer. Ils sont dangereux et provoquent la mort de cellule. Ainsi, si nous coupons dans de petits morceaux d'ensembles, ce sera encore plus mauvais. Et il est devenu clair qu'il utilise probablement des chaperons peut être guéri.
L'information sur les effets de chaperons était très contradictoire, parce qu'une pensée qu'ils détruisent les unités, un autre a estimé qu'ils, au contraire, font mal de la bonne protéine amyloid des ensembles. Il a été raccordé avec le fait que les chaperons utilisants de différentes sources. Par exemple, un regard à comment affectera des chaperons tirés des cellules de micro-organismes sur prions, qui sont dans le cerveau d'animaux. Clairement, ils ne semblent pas être rencontrés dans le cerveau, ces deux la protéine. Progressivement il est devenu clair qu'il dépend pas seulement du fait qu'il y a un chaperon, une protéine conformational les changements et l'agrégation de leur action réciproque et tous ont communiqué avec le fait, dans quelle conformation, dans laquelle l'état lui-même est le chaperon.

Si vous avez cette protéine dans la cellule dans un état actif, s'il a une quantité suffisante d'énergie - il a besoin de l'énergie, l'adénosine triphosphate, - pour fonctionner, donc tout est parfait, rien mal avec cela prion ou le béta-amyloid ne font pas. Et si quelque chose s'est gâté, promodifitsirovan, par exemple, l'oxydation de quelques protéines, peut se produire là des formulaires spéciaux de ces protéines, ils sont raccordés au chaperon et la gâtent. Comme dans le moteur de deux cylindres, si un cylindre est bloqué, le deuxième semble être normal, mais le travail puisqu'il ne devrait pas. Donc c'est avec les chaperons.

Aussi vous pouvez utiliser Noopept et Selank.

Les chaperons bons, fonctionnellement actifs rien mal avec prion amyloid les protéines et d'autre ne fait pas. Au contraire, il peut même prévenir leur agrégation. Et s'il chaperonne un peu gâté, alors quand il est rejoint par même une bonne protéine prion avec la conformation inchangée, il peut prendre alors la conformation fausse et il peut être recueilli fibrils les mauvaises unités, et cetera. D. Il est important non seulement de donner des protéines comme les chaperons supplémentaires dans l'animal ou le cerveau humain, mais il est nécessaire que le système ait bien travaillé. C'est beaucoup plus facile que la création transgenic des animaux ou une tentative d'entrer dans toutes protéines dans le cerveau. Donc c'est suffisant, comme était connu boire bon oxidants qui ne se produisent pas des protéines correctement pliées pour donner beaucoup d'énergie pour les rendre opérationnels et ensuite tous seront bien avec prions. La chose essentielle, les chaperons pour garder en bon état. Nous parlons du chaperon, qui est dans toutes les cellules. J'ai dit en passant plus tôt que là les micro-organismes de chaperons et ils peuvent avoir la légèrement différente fonction en jouant l'infection d'animaux, surtout en cas des protéines prion.

Le fait que la contamination de BSE se produit si on mange le patient d'animal de viande pauvrement traité, même si c'est bien rôti et prions est d'abord frappé dans l'étendue gastrointestinal et ensuite dans le cerveau et cause la maladie. La probabilité de ce processus est basse, la maladie est rare, même localement prions infectieux, mais néanmoins cela arrive.
Comment est le processus de pénétration de prions infectieux dans le cerveau, ne savez pas vraiment. Il est possible que ce jeu des micro-organismes de rôle qui vivent dans l'étendue gastrointestinal. Puisqu'ils sont ces micro-organismes la plupart des chaperons et si les cellules sont détruites, sont constamment faits subir à autolysis, ces chaperons peuvent entrer dans l'étendue gastrointestinal et rencontrer là prions. On a montré que si ces chaperons rencontrent la protéine prion, ils doivent, premièrement, leur apporter la condition amyloid plus prononcée et rendre les petites particules quelques nanometers dans la dimension, qui rendra plus facile de pénétrer le mur intestinal. Il est possible que juste la contagion du rôle important humain joué par ces micro-organismes qui ont vivant dans l'étendue gastrointestinal, ils sont beaucoup, ils peuvent être différents et les chaperons ils peuvent être différents. Donc, selon la contamination de microflore peut se produire ou ne pas se produire.

Le problème principal, qui apparaît maintenant dans l'étude de maladies amyloid est le fait qu'il est nécessaire de trouver ces composés qui préviendront l'agrégation d'amyloid. De tels composés sont, ils peuvent être même trouvés dans des médicaments célèbres, pas même dans les préparations, mais simplement dans les épices telles que le curcuma - il prévient pas mal l'agrégation de protéine. Il y a des connexions aux agents d'antiplaquette d'action antiagregatsionnym plus prononcés. Et tout à fait peut-être, il sera possible de trouver un peu de connexion qui préviendra cette agrégation, traduira, par exemple, en forme d'une très grande unité, une agrégation stimulante, en prévenant ainsi le meurtre de la cellule.